Documente online.
Username / Parola inexistente
  Zona de administrare documente. Fisierele tale  
Am uitat parola x Creaza cont nou
  Home Exploreaza
Upload

loading...



















































Enzime proteolitice tisulare de origine animala

biologie












ALTE DOCUMENTE

Comportarea genelor. Echilibrul Hardy-Weinberg.
Sistemul excretor
Specii si rase de animale
Celula-unitatea structurala si functionala a lumii vii
MUSCHII CENTURII SCAPULARE sau grupa scapulo_umerala
MATERIAL VEGETAL SI METODE DE LUCRU
Test scris la Biologie
TEST DE EVALUARE CLASA A VI A
Structura caspazelor
Clasificarea proteinelor

Enzime proteolitice tisulare de origine animala


Catepsinele. Īn afara enzimelor proteolitice ale tractului gastro-intestinal, organismele animale contin o serie de peptid-hidrolaze localizate intracelular īn diferite tesuturi. Acestea poarta numele de catepsine, au un pH optim de actiune īn zona slab acida si īndeplinesc functia de a degrada proteinele celulare īn vederea reīnnoirii acestora. Īn prezent se cunosc 5 tipuri de catepsine care au fost notate cu A, B, C, D si E si care se deosebesc īntre ele īn functie de specificitatea de substrat, pH optim de actiune etc.




Catepsina A se īntālneste preponderent īn muschii scheletici si splina si mai puti 13513h720n n īn alte tesuturi. Studiul specificitatii de substrat a demonstrat faptul ca aceasta enzima este asemanatoare din acest punct de vedere cu carboxipeptidaza A din sucul pancreatic. Studii cinetice au fost efectuate cu substratul sintetic carbobenzoxi-glutaril-tirozina asupra caruia catepsina A actioneaza la un pH optim de 5,6. S-a mai demonstrat ca cisteina si glutationul redus manifesta un slab efect activator asupra acestei enzime.

Catepsina B hidrolizeaza amidele benzoil-argininei si benzoil-lizinei (substrate sintetice utilizate īn studiile cineticii enzimatice), īn prezenta cisteinei ca activator. Aceasta enzima este localizata preponderent īn splina si mai puti 13513h720n n īn glanda tiroida, ficat, plamāni, rinichi si glandele suprarenale. Cele mai mici cantitati se gasesc īn sānge, inima, creier si muschii scheletici. Īntr-o serie de experiente efectuate pe animale de laborator iradiate s-a demonstrat ca ponderea activitatii catepsinei B din splina revine fagocitelor. Acest lucru este de o importanta deosebita deoarece īn acest mod, catepsina B poate degrada proteinele prinse īn fagocitoza.

Cele mai bune substrate pentru catepsina B din splina si hepatocite sunt gelatina, γ-lactoglobulina, albumina serica etc., precum si unele substrate sintetice pe care le hidrolizeaza cu viteze maxime la pH cuprins īntre 3,0 si 6,0.

Catepsina C este o proteinaza sulfhidrilica tipica raspāndita īn majoritatea tesuturilor animale. Ea scindeaza hidrolitic resturi dipeptidice de la extremitatile N-terminale ale proteinelor substrat, putānd fi considerata ca o aminopeptidaza speciala. Īn afara de capacitatea proteolitica, catepsina C mai poate actiona si ca o transferaza. Īn domeniul slab acid (la pH = 5,0) predomina activitatea hidrolitica, iar īn mediu neutru si slab alcalin predomina activitatea trans-peptidazica.

Catepsina D este localizata īn splina, ficat, glandele suprarenale, muschii scheletici, creier si alte organe si hidrolizeaza cu viteza maxima hemoglobina denaturata la pH = 3,0 si albumina serica denaturata la pH = 4,2 dar nu actioneaza asupra substratelor specifice celorlalte catepsine. Activitatea acestei enzime nu se modifica īn prezenta cisteinei, iodacetamidei, p-clor-mercuribenzoatului si a EDTA (reactivi specifici pentru grupele sulfhidril), ceea ce demonstreaza faptul ca, spre deosebire de catepsinele B si C, catepsina D nu este o proteinaza tiolica.

Proteinaze active īn mediu neutru si alcalin. Existenta proteinazelor active īn mediu neutru si alcalin a fost observata īn multe organe si tesuturi si īn primul rānd īn eritrocite, plamāni, muschii striati, creier etc. Dintre acestea mai bine studiate sunt kininegeninele, numite si kallicreine (E.C. - 3.4.4.21.), enzime cu un pH optim de actiune īn domeniul slab alcalin. Cantitatile cele mai mari se īntālnesc īn glandele salivare si īn pancreas. Kallicreinele actioneaza asupra globulinei plasmatice din molecula careia cliveaza o decapeptida cu rol hormonal numita kallidina ce contine īn molecula trei resturi de prolina, cāte doua resturi de arginina si fenilalanina si cāte un rest de lizina, glicocol si serina. Ca si īn cazul celorlalte proteinaze pancreatice, kallicreina se sintetizeaza sub forma zimogenului sau inactiv numit prokallicreina ce poate fi convertit īn enzima activa atāt autocatalitic cāt si sub actiunea hidrolitica a tripsinei.

Renina (E.C. - 3.4.4.15.) este o proteinaza sintetizata īn rinichi ce prezinta o īnalta specificitate de substrat. Aceasta enzima este total diferita de renina gastrica ce se īntālneste īn stomacul rumegatoarelor īn prima perioada de viata.



Importanta fiziologica a reninei tisulare consta īn participarea sa la sistemul hormonal de reglare a presiunii sanguine si a bilantului hidro-mineral īn organismul animal. Prin actiunea sa asupra glicoproteinei plasmatice numita angiotensinogen sau hipertensinogen se formeaza angiotensina I care nu prezinta activitate fiziologica dar care reprezinta substratul asa-numitei enzime de convertire sub actiunea careia trece īn angiotensina II cu un puternic efect vasoconstrictor. Īn felul acesta, renina reprezinta o peptid-hidrolaza cu o īnalta specificitate de substrat care scindeaza hidrolitic legatura peptidica Leu-Leu din molecula angiotensinogenului.

Atāt īn sānge cāt si īn alte tesuturi se īntālnesc enzimele numite angiotensinaze care au rolul de a scinda īn continuare angiotensina II ce īsi pierde īn felul acesta activitatea fiziologica. Enzima din serul sanguin se numeste angiotensinaza A si este o aminopeptidaza.

Īn diferite tesuturi animale au fost identificate unele aminopeptidaze care hidrolizeaza numai legaturile peptidice formate de aminoacizii bazici, respectiv acizi. Astfel, hidroliza selectiva a resturilor N-terminale ale aminoacizilor monoamino-dicarboxilici este realizata de aminopeptidaza A care se gaseste īn cantitati mari īn rinichi si duoden si care este activata de ionii de Ca2+. Se mai cunoaste o enzima capabila sa cliveze resturile N-terminale de lizina si arginina ale proteinelor substrat. Aceasta a primit numele de aminopeptidaza B si este activata de ionii de Cl-. Īn afara de enzimele enumerate mai sus, īn tesuturile animale se mai īntālnesc si alte enzime proteolitice: aminotripeptidaza, unele dipeptidaze etc.

Rolul biochimic al enzimelor proteolitice tisulare nu este īnca pe deplin elucidat. Se presupune ca ele joaca un rol important īn catabolismul proteinelor endogene pentru furnizarea aminoacizilor necesari proceselor biosintetice, contribuind īn felul acesta la procesul de reīnnoire continua a proteinelor. Astfel, peste 50% din totalul aminoacizilor din ficat si aproximativ 30% al celor din muschi se formeaza īn conditii normale pe calea scindarii proteinelor endogene, sub actiunea proteinazelor tisulare. Īn primele etape ale foamei proteice īnsa, aceste cifre cresc considerabil (pāna la 90% si respectiv 50%).

Proteoliza intracelulara mai poate juca un rol important īntr-o serie de alte procese fiziologice cu un caracter mai aparte cum ar fi metamorfoza la insecte si vertebrate, dezvoltarea imunitatii naturale si altele. Proteinazele tisulare mai pot participa la biosinteza si degradarea altor substante biologic active. Astfel, īn afara de participarea reninei la formarea angiotensinei I si cea a kallicreinelor la biosinteza kallidinei, se mai cunoaste participarea catepsinelor lizozomale din glanda tiroida la formarea triiodtironinei si tiroxinei. Este, de asemenea, posibil ca proteinazele intracelulare din pancreas sa joace un rol important īn biosinteza insulinei din precursorul acesteia - proinsulina. Acest proces infirma teoria conform careia proteoliza tisulara ar fi numai o cale de degradare a proteinelor, proteinazele putānd juca un rol activ īn formarea unor molecule proteice specifice.





loading...











Document Info


Accesari: 5298
Apreciat:

Comenteaza documentul:

Nu esti inregistrat
Trebuie sa fii utilizator inregistrat pentru a putea comenta


Creaza cont nou

A fost util?

Daca documentul a fost util si crezi ca merita
sa adaugi un link catre el la tine in site

Copiaza codul
in pagina web a site-ului tau.




Coduri - Postale, caen, cor

Politica de confidentialitate

Copyright © Contact (SCRIGROUP Int. 2020 )