Documente online.
Username / Parola inexistente
  Zona de administrare documente. Fisierele tale  
Am uitat parola x Creaza cont nou
  Home Exploreaza
Upload



















































Structura proteinelor

biologie












ALTE DOCUMENTE

Celula
Stomacul
Violeta e o planta delicata si frumos colorata
VIESPI SI ALBINE
ANIMALE OCROTITE DE LEGE
Broastele
Acizi nucleici
Senzatiile
TESUTURI
Structura proteinelor

Structura proteinelor

Elucidarea structurii proteinelor a reprezentat si continua sa reprezinte una din problemele principale ale biochimiei aplicate. Fiecare proteina nativa reprezinta un edificiu tridimensional complex a carui conformatie depinde de dispozitia spatiala a catenelor polipeptidice din care este formata. Orientarea īn spatiu a catenelor polipeptidice componente poarta denumirea de conformatie.



Comparativ cu celelalte biomolecule, proteinele prezinta o structura chimica mult mai complexa de care depind īn mod direct functiile lor biologice si care se caracterizeaza prin existenta a patru nivele de organizare numite structura primara, secundara, tertiara si respectiv cuaternara.

I.4.1. Structura primara a proteinelor

    Este data de numarul, natura si succesiunea resturilor de aminoacizi īn catenele polipeptidice ce intra īn structura acestora.

Īn structura primara, resturile de aminoacizi sunt unite prin legaturi peptidice identice cu cele īntālnite īn structura peptidelor:

Studiul peptidelor sintetice cu ajutorul metodei difractiei de raze X prin cristale pure a permis determinarea distantelor interatomice īntr-o catena polipeptidica, precum si a unghiurilor dintre atomii componenti. Aceste determinari au demonstrat existenta unei perioade de identitate de 7,2Å pentru fiecare doua resturi de aminoacizi. Totodata s-a observat ca distanta interatomica C - N este mai mica, iar distanta C = O este mai mare decāt cele normal īntālnite īn alti compusi.

Fig.1. Reprezentarea schematica a distantelor interatomice si unghiurilor de valenta īn catenele polipeptidice

Aceste rezultate indica prezenta unei stari de rezonanta a legaturii peptidice īntre doua forme limita:

Forma reala va fi deci cea intermediara īntre cele doua forme limita instabile:

    Aceasta īnseamna ca legatura peptidica C - N nu este simpla ci partial dubla, fiind astfel īmpiedicata rotatia libera a substituentilor. Acest caracter de legatura partial dubla are o importanta deosebita pentru structurile de ordin superior ale proteinelor.

La nivelul legaturilor peptidice se īntālneste izomeria de tip trans, iar rotatia libera este permisa numai la nivelul celorlalte legaturi covalente. Orientarea spatiala a catenelor polipeptidice este datorata, īn principal, acestor rotatii libere īn jurul legaturilor mentionate: 13513e48n

Proteinele formate din mai multe catene polipeptidice se numesc proteine oligomere, iar polipeptidele componente se numesc protomeri). Protomerii se unesc īntr-o molecula oligomera prin legaturi covalente, dar nu de natura peptidica. Cel mai adesea, protomerii se leaga prin punti disulfidice intercatenare, adica realizate de resturi de cisteina localizate īn catene polipeptidice diferite.

Prima proteina careia i s-a determinat structura primara (īn 1955) a fost insulina care are o masa moleculara de 6.000 Da. Cātiva ani mai tārziu s-a stabilit structura primara a ribonucleazei (M = 13.000 Da), iar īn prezent sunt cunoscute structurile primare ale multor proteine cu mase moleculare mult mai mari si care sunt formate din sute sau chiar mii de resturi de aminoacizi.

Molecula insulinei contine doua catene polipeptidice: catena A cu 21 resturi de aminoacizi ce contine o punte disulfidica intracatenara formata de resturile Cys6 si Cys11 si catena B alcatuita din 30 resturi de aminoacizi. Cele doua catene polipeptidice sunt legate īntre ele prin doua punti disulfidice formate de resturile de cisteina A7 - B7 si respectiv A20 - B19:

Puntea disulfidica intracatenara din catena A este deosebit de importanta deoarece secventa aminoacizilor din bucla formata de aceasta reaminteste succesiunea resturilor de aminoacizi din ocitocina si vasopresina. Aminoacizii din pozitiile 8, 9 si 10 ale catenei A (Thr, Ser si Ile) sunt esentiali pentru caracterizarea insulinelor de la diferite specii:

    insulina de bou:    ..- Ala - Ser - Val - ..

insulina de oaie: ..- Ala - Gly - Val - ..

insulina de cal: ..- Thr - Gly - Ile - ..

insulina de om: ..- Thr - Ser - Ile - ..

Īn urma unor experimente cu aminoacizi marcati radioactiv s-a demonstrat ca insulina este sintetizata īn insulele Langerhans ale pancreasului sub forma unui precursor cu o masa moleculara mai mare decāt cea a insulinei, acesta fiind denumit proinsulina. Molecula proinsulinei este formata dintr-o singura catena polipeptidica ce contine 84 resturi de aminoacizi si are o masa moleculara de 9.000 Da. Īn aceasta catena se regasesc catenele A si B ale insulinei si un fragment peptidic C care difera de la o specia la alta Pentru insulina umana si cea specifica altor mamifere este cunoscuta structura primara.

Fig. 2. Reprezentarea schematica a punctelor de clivare īn catena polipeptidica a proinsulinei, īn procesul conversiei acesteea īn insulina

Studiile asupra structurii si proprietatilor insulinelor din diferite surse biologice au fost justificate de importanta acestui hormon pentru practica medicala īn tratamentul diabetului zaharat.

Un exemplu semnificativ īn sprijinul afirmatiei ca structura primara a proteinelor este esentiala pentru asigurarea proprietatilor lor biologice īl constituie hormonul β-lipotrop sau lipotropina. El a fost izolat prima data īn 1965 din hipofiza de oaie, dovedindu-se a fi o polipeptida alcatuita din 90 resturi de aminoacizi. Ulterior, s-a izolat din hipofiza de bou, porc si berbec un hormon de natura polipeptidica ce a fost denumit lipotropina, remarcāndu-se apoi ca preparatele hormonale izolate din diferite surse nu se deosebesc īntre ele structural si functional. Structura primara a acestui hormon a fost descifrata īn 1968 dupa purificarea sa prin cromatografie pe coloana cu CM-celuloza.



Fig. 3. Reprezentarea schematica a structurii primare a insulinei umane (Kucerenko, N.E. - 1988)

I.4.2. Structura secundara a proteinelor.

Modelul helicoidal. Studiul proteinelor fibrilare din clasa scleroproteinelor prin metoda difractiei razelor X a evidentiat faptul ca acestea se caracterizeaza prin prezenta unor regularitati structurale ale moleculei, prin unitati care se repeta si care sunt dispuse de-a lungul unui ax imaginar al moleculei.

    Aceste regularitati īn structura moleculei au fost numite perioade de identitate si ele difera de la o proteina la alta.

Īn functie de marimea perioadelor lor de identitate, proteinele se īmpart īn 3 grupe:

- grupa α-keratinei, miozinei si fibrinogenului

- grupa α-keratinei si fibroinei

- grupa colagenului

Efectuānd experimente pe cristale peptidice, Pauling si Corey au stabilit cu rigurozitate conditiile formarii catenelor polipeptidice si au constituit modele experimentale care sa ilustreze modul īn care catenele polipeptidice sunt orientate īn spatiu īn functie de natura si numarul legaturilor peptidice, precum si de dimensiunile lor. Autorii au stabilit de asemenea, urmatoarele criterii care stau la baza formarii catenelor polipeptidice:

- aminoacizii constituenti trebuie sa prezinte configuratie L si au īn structura proteinelor aceeasi valoare, deoarece catenele lor laterale nu influenteaza structura secundara;

- distantele interatomice si unghiurile de valenta trebuie sa prezinte aceleasi valori, indiferent de marimea catenei polipeptidice;

- atomii participanti la legatura peptidica trebuie sa fie coplanari, aceasta asezare fiind favorizata energetic;

- modelul experimental elaborat pe baza datelor de laborator trebuie sa permita formarea unui numar maxim posibil de legaturi de hidrogen.

Pe baza acestor postulate, Pauling si Corey gasesc ca cel mai simplu aranjament corespunzator acestor cerinte este modelul helicoidal sau spiralat, denumit α-helix. Acesta rezulta prin spiralizarea catenei polipeptidice īn jurul unui cilindru imaginar.

Īn functie de directia de spiralizare, α-helixul poate sa apara teoretic sub doua forme:

- α-helixul de dreapta are sensul unui surub cu pasul spre dreapta;

- α-helixul de stānga are sensul unui surub cu pasul spre stānga.

Fig. 4. Reprezentarea schematica a modelului α-helicoidal al structurii secundare a proteinelor (Lentner,C. - 1986)

Catenele laterale ale resturilor de aminoacizi ies īn afara corpului propriu-zis al -helixului si pot interactiona īntre ele sau cu solventul īn care este dizolvata proteina.

Dintre toti aminoacizii proteinogeni, prolina, hidroxiprolina si chiar glicocolul nu se īncadreaza perfect īn α-helix, determinānd o deranjare a structurii regulate a -helixului.

Aceasta structura helicoidala a macromoleculelor proteice a fost postulata cu 16 ani īnaintea lui Pauling si Corey de catre biochimistul romān Haralamb Vasiliu.

Aceasta asezare spatiala, care confera moleculei o arhitectura structurala speciala, este mentinuta datorita formarii unui mare numar de punti de hidrogen intracatenare la care participa oxigenul carbonilic din vecinatatea unei legaturi peptidice si hidrogenul iminic din vecinatatea alteia, situata la o distanta de 4 resturi de aminoacizi. Aceste punti de hidrogen sunt aproape paralele cu axul moleculei, iar īntr-o spira intra 3,6 resturi de aminoacizi.

Distanta dintre doua spire succesive este de 5,41 Å, iar diametrul lor este de 0,101 Å. Dupa un interval al α-helixului care cuprinde 18 resturi de aminoacizi, adica 27 Å, α-helixul este superpozabil, adica se repeta identic dupa fiecare 5 spire. Acest interval reprezinta asa-numita perioada mare de identitate (perioada mica de identitate fiind reprezentata de secventa - NH - CH - CO -).

Modelul helicoidal a fost apoi confirmat experimental si reprezinta una din variantele structurii secundare a proteinelor. Multe date experimentale demonstreaza īnsa faptul ca proteinele native nu prezinta o structura secundara total sau perfect spiralata. Cele mai multe proteine prezinta o organizare structurala partial helicoidala, īn sensul ca regiuni cu structura de α-helix pot alterna cu regiuni ce prezinta alt tip de structura secundara. Procentul de α-helix īn structura proteinelor oscileaza īntre 0 - 10% īn cazeina, actina si α-globulina, īntre 10 - 20% īn ribonu­cleaza, īntre 20 - 30% la pepsina si histone, īntre 30 - 45% la ovalbumina, muramidaza si fibrinogen, īntre 60 - 80% la mioglobina si hemoglobina si respectiv īntre 80 - 100% īn tropomiozina.

Modelul straturilor pliate. Datorita structurii lor chimice, prolina si hidroxiprolina nu se īnscriu īn structura α-helicoidala. Acesti doi aminoacizi heterociclici, dar si glicocolul, tind sa confere catenelor polipeptidice un alt tip de structura secundara, denumita α-conformatie, care corespunde modelului straturilor pliate.

Conform acestui model, doua sau mai multe catene polipeptidice, sau fragmente ale aceleiasi catene se orienteaza spatial sub forma pliata, īn zig-zag.




Modelul straturilor pliate se poate prezenta īn doua variante:

- modelul straturilor pliate paralele (caracteristic de exemplu pentru β-keratina) se īntālneste atunci cānd la o extremitate a moleculei sunt orientate capetele C-terminale, iar la cealalta capetele N-terminale ale catenelor polipeptidice;

Fig. 5. Reprezentarea schematica a modelului straturilor β-pliate ale structurii secundare a proteinelor

- modelul straturilor pliate antiparalele (īntālnit de exemplu la fibroina) se caracterizeaza prin faptul ca la ambele extremitati ale moleculei capetele C-terminale ale catenelor polipeptidice alterneaza cu cele N-terminale. Īn mod automat, atunci cānd structura β-pliata este formata de diferite fragmente ale aceleiasi catene polipeptidice, aceasta va fi de tip antiparalel.

Structura β-pliata este stabilizata de punti de hidrogen care se formeaza īn mod similar ca īn cazul structurii helicoidale, dar care sunt intercatenare si perpendiculare pe axul moleculei. Daca la α-helix radicalii laterali ai resturilor de aminoacizi sunt orientati spre exterior, īn structura β-pliata ei se orienteaza de o parte si de alta a planului legaturii peptidice, perpendicular pe acesta.

De regula, punctele de trecere de la fragmentele helicoidale la cele pliate si invers sunt reprezentate de resturile de prolina si hidroxiprolina si uneori de cele de glicina.

- Modelul tropocolagenului. Structurile α-helicoidala si β-pliata sunt caracteristice marii majoritati a proteinelor. Exista īnsa unele proteine, dintre care cea mai importanta este colagenul, care prezinta o structura secundara caracteristica ce a fost denumita modelul structural al colagenului. Studiile de difractie a razelor X indica īn colagen o structura secundara cu o perioada de identitate de 2,86 Å, paralela cu axul fibrei.

Ponderea mare a resturilor de prolina si hidroxiprolina (pāna la 25%) din molecula colagenului fac imposibila structura helicoidala sau pliata, acesti aminoacizi formānd un numar mic de punti de hidrogen. Molecula colagenului este alcatuita din 3 catene polipeptidice, fiecare avānd o masa moleculara de 95.000 Da si cāte 1.000 resturi de aminoacizi. Cele 3 catene ale colagenului sunt strāns legate īntre ele prin punti de hidrogen, dānd nastere tropocolagenului (fig. 6).

F2

Fig. 6. Reprezentarea schematica a modelului structural al tropocolagenului (Lentner, C. - 1986)

   

I.4.3. Structura tertiara a proteinelor

Majoritatea proteinelor na­tive au o structura spatiala compacta determinata de dimensiunile si polaritatea resturilor de aminoacizi precum si de succesiunea acestora īn catenele polipeptidice componente. Acest nivel de organizare structurala reprezinta deci rezultatul interactiunilor dintre resturile aminoacizilor din catenele polipeptidice. Structura tertiara este definita ca fiind forma structurala ce rezulta prin superspiralizarea a doua sau mai multe catene polipeptidice ce contin fragmente α-helicoidale si β-pliate īntr-o arhitectura spatiala complexa sub forma de ghem sau globula.

Formarea unei structuri globulare native, caracteristica pentru o proteina data este un proces complex ce are la baza formarea unei multitudini de legaturi slabe, necovalente. Principalele proteine ale caror structuri tertiare au fost bine studiate sunt hemoglobina, mioglobina, muramidaza, ribonucleaza, papaina, chimotripsinogenul, carboxipeptidaza A, subtilizina si altele. Mentinerea si stabilizarea structurii tertiare se realizeaza prin fortele de atractie ce apar īntre radicalii aminoacizilor componenti care se pot orienta īn asa fel īncāt sa ajunga īn pozitii favorabile formarii diferitelor tipuri de legaturi. Dintre acestea, cele mai importante sunt urmatoarele:

- legaturile de hidrogen se formeaza īntre gruparile fenolice ale resturilor de tirozina si respectiv grupele -COOH apartinānd resturilor de acid aspartic si glutamic, sau īntre nucleul imidazolic al histidinei si grupa -OH a serinei;

- legaturile ionice se formeaza īntre grupele -COOH ale acizilor aspartic si glutamic si grupele -NH2 ale lizinei si argininei. Numarul legaturilor ionice este relativ mic, deoarece majoritatea grupelor functionale ionizate interactioneaza cu dipolii apei. Conformatia proteinelor īn solutie este de asa natura īncāt un numar cāt mai mare de grupari polare sa fie expuse la suprafata arhitecturii moleculare, iar gruparile hidrofobe sunt orientate de regula spre interiorul moleculei;

- legaturile van der Waals se formeaza īntre resturile hidrocarbonate ale aminoacizilor. Aceste interactiuni sunt date, īn principal, de resturile de alanina, fenilalanina, leucina, valina, izoleucina etc. Majoritatea radicalilor nepolari, hidrofobi ai acestor aminoacizi se orienteaza spre interiorul moleculei asigurānd stabilitatea structurii acestora. Radicalii polari, ionizati, ai unor aminoacizi (īn primul rānd cei de arginina, lizina, acid aspartic si acid glutamic) sunt orientati spre exteriorul moleculei proteice unde interactioneaza cu dipolii apei din mediu.

Datorita aparitiei interactiunilor enumerate mai sus este asigurata pe de o parte nu numai stabilitatea structurii tridimensionale ci si conformatia optima din punct de vedere termodinamic. Pe de alta parte, diversitatea tipurilor de legaturi īntālnite īn structura tertiara a proteinelor, precum si valorile energiilor de legatura, explica marea labilitate a proteinelor sub actiunea diversilor factori fizico-chimici cum ar fi pH-ul mediului, temperatura, presiunea osmotica, prezenta sau absenta unor substante chimice etc.

Dezorganizarea structurii tertiare, care este foarte complexa si variata, determina pierderea proprietatilor biologice ale proteinelor!

Deseori se pot produce modificari foarte mici īn conformatia determinata de structura tertiara prin legarea īntr-un mod oarecare (de exemplu adsorbtie) a unui compus chimic cu masa moleculara mica. Aceste modificari conformationale poarta numele de efect alosteric si joaca un rol extrem de important īn reglarea activitatii enzimelor.

Īn ceea ce priveste forma moleculelor proteice care este data de structura secundara si tertiara a acestora, se cunosc doua tipuri extreme (proteine fibrilare si respectiv proteine globulare), majoritatea proteinelor avānd īnsa structuri intermediare. Forma moleculelor proteice nu depinde numai de factorii ce tin de īnsasi structura proteinelor ci si de factorii de mediu.

Replierea si superspiralizarea catenelor polipeptidice depind de pH-ul mediului, de salinitatea acestuia, de prezenta sau absenta anumitor compusi chimici, de presiune osmotica de temperatura etc., ceea ce explica marea variabilitate functionala a proteinelor īn raport cu mediul de reactie, precum si faptul ca unele proteine fibrilare pot trece īn forma globulara si invers, odata cu modificarea caracteristicilor mediului.

I.4.4.Structura cuaternara a proteinelor

    Aceasta reprezinta nivelul de organizare cel mai īnalt al proteinelor si este rezultatul interactiunilor dintre catenele polipeptidice independente, fiecare cu structura sa primara, secundara si tertiara caracteristica.



Acest tip de structura nu se īntālneste la toate proteinele. El este caracteristic, īn principal, proteinelor globulare a caror masa moleculara este mai mare de 50.000 Da si sunt proteine oligomere, adica au molecula formata din mai multi protomeri. Subunitatile proteinelor oligomere pot fi foarte diferite īn functie de complexitatea structurilor primara, secundara si tertiara. Unele proteine oligomere formeaza structuri cuaternare prin asocierea subunitatilor globulare (cum se īntāmpla īn cazul hemoglobinei) sau a unor subunitati spiralate, filiforme (ca de exemplu la proteina virusului mozaicului tutunului - VMT).

Un exemplu concret de proteina oligomera cu structura cuaternara este insulina, īn formarea careia, un rol extrem de important īl joaca diferiti parametri fizico-chimici. Structura primara a insulinei este cunoscuta, cea secundara este de tip α-helix, iar structura tertiara nu este īnca pe deplin elucidata. Structura cuaternara rezulta prin polimerizare si depinde de pH, temperatura, concentratia insulinei īn mediu si de prezenta ionilor de Zn2+. Īn conditii obisnuite, insulina este un tetramer cu masa moleculara de 24.000 Da. Insulina cristalizata poate exista sub forma de dimer dau hexamer, īnsa uneori este prezenta exclusiv sub forma de monomer.

De exemplu, insulina de cobai nu dimerizeaza īn prezenta ionilor de Zn2+ deoarece īn pozitia B22, restul de arginina existent la insulinele altor animale este īnlocuit cu un rest de acid aspartic.

Studii asupra insulinei bovine īn ceea ce priveste dinamica legarii zincului au aratat ca nu exista o legatura directa īntre legarea ionilor de Zn2+ si activitatea hormonala a insulinei deoarece fragmentele din molecula implicate īn activitatea sa biologica sunt diferite de cele care participa la legarea zincului. Formarea dimerilor insulinei prin participarea ionilor de zinc are loc datorita existentei resturilor de histidina īn catenele A (fig. 7).

Asocierea moleculelor de insulina cu formare de trimeri si tetrameri are si o importanta practica deoarece preparatele de insulina utilizate pentru tratamentul diabetului zaharat difera dupa compozitia lor chimica si tipul de actiune astfel:

- insulina obisnuita sau clasica este un preparat de insulina cristalizata care are o actiune rapida, efectele manifestāndu-se dupa 20 - 30 minute de la administrare, iar durata medie de actiune este de aproximativ 6 ore;

    - zinc-globin-insulina este un preparat cu actiune mai lenta, efectele aparānd dupa 1 - 1,5 ore, cu un efect maxim dupa 6 - 8 ore si o durata de actiune de cca 14 - 16 ore;

Fig. 7. Reprezentarea schematica a formarii dimerilor insulinei

- insulina NPH este un preparat de insulina a carei actiune se declanseaza dupa 3,5 - 4 ore de la administrare si ramāne activa timp de 22 - 24 de ore;

- zinc-protamin-insulina (sau insulina retard) este un preparat cu actiune lenta ce se manifesta dupa 5 - 6 ore de la administrare, timpul de actiune fiind de 30 - 32 de ore.

Proteinele oligomere pot avea o ierarhie complexa a subunitatilor din care sunt alcatuite. De exemplu, glutamat-dehidrogenaza din ficatul de bou are molecula formata din 8 subunitati identice, fiecare avānd o masa moleculara de 280.000 Da. La rāndul ei, fiecare subunitate este constituita din cāte 5 catene polipeptidice cu masa moleculara de aproximativ 55.000 Da. Īn asemenea cazuri, notiunea de protomer se utilizeaza pentru a desemna catenele polipeptidice, iar pentru unitatea functionala se foloseste termenul de subunitate.

Structura cuaternara poate fi dezorganizata cu usurinta cu obtinerea protomerilor sau subunitatilor constitutive, mai ales prin diluarea solutiilor, modificarea pH-ului, adaugarea de uree, guanidina si unele saruri. Īn urma īnlaturarii agentului care a determinat disocierea proteinelor oligomere, se constata auto-reasamblarea rapida cu formarea suprastructurilor cuaternare.

Dupa cum s-a vazut mai sus, īn proteine iau nastere mai multe tipuri de legaturi si interactiuni care explica marea complexitate si diversitate structurala ale acestor biomolecule.

Īn proteinele native se formeaza deci atāt legaturi puternice, covalente, cāt si legaturi si interactiuni slabe, fiecare dintre acestea īndeplinind anumite functii care asigura exercitarea rolului biologic specific fiecarei proteine īn parte.

a) Legaturile covalente. Īn structura tuturor proteinelor native exista doua tipuri de legaturi covalente: legaturi peptidice si legaturi (punti) disulfidice. Legaturile peptidice sunt identice cu cele de la peptide, avānd acelasi caracter partial de legatura dubla si servesc la īncatenarea resturilor de aminoacizi cu formarea cetenelor polipeptidice si a proteinelor, iar puntile disulfidice iau nastere prin oxidarea enzimatica a resturilor de cisteina cu formarea cistinei Legaturile disulfidice joaca un rol extrem de important īn stabilizarea structurii spatiale a proteinelor. Atunci cānd resturile de cisteina implicate apartin aceleiasi catene polipeptidice se formeaza punti disulfidice intracatenare, dar daca resturile de cisteina sunt situate īn catene diferite ele formeaza puntile disulfidice intercatenare.

b) Legaturile necovalente joaca, de asemenea, un rol important īn stabilizarea conformatiei macromoleculelor proteice. Dintre acestea, cele mai importante sunt interactiunile hidrofobe, puntile de hidrogen, legaturile ionice etc.

- Interactiunile hidrofobe iau nastere īntre resturile alchil sau aril cu caracter hidrofob ale diferitilor aminoacizi (alanina, valina, leucina, izoleucina, fenilalanina si triptofan). Procesul de formare a interactiunilor hidrofobe se poate reprezenta ca fiind rezultatul deplasarii radicalilor nepolari (metil, etil, fenil etc.) ai catenelor polipeptidice din mediul apos īntr-o zona hidrofoba formata ca urmare a interactiunii dintre aceste grupari. Asa se explica faptul ca la proteinele globulare, solubile, suprafata moleculelor este preponderent hidrofila, iar interiorul are īn general caracter hidrofob.

Fig. 8. Reprezentarea schematica a tipurilor de interactiuni ce se stabilesc īn moleculele proteinelor

    a - legatura peptidica

    b - legatura ionica

    c - punti de hidrogen

    d - interactiuni hidrofobe

    e - punti disulfidice

- Legaturile de hidrogen se formeaza īntre atomi de hidrogen legati covalent de atomi ce au o pereche de electroni neparticipanti si diversi atomi cu caracter electronegativ cum a fi atomii de oxigen, azot etc. Īn polipeptide si proteine, puntile de hidrogen pot fi atāt intercatenare (asa cum se īntāmpla de exemplu īn α-helix) cāt si intracatenare (ca īn structura β-pliata).

- Legaturile ionice se formeaza preponderent īntre grupele carboxilice libere ale resturilor de acid aspartic si glutamic si respectiv grupele aminice libere ale resturilor de lizina si arginina.














Document Info


Accesari: 40468
Apreciat:

Comenteaza documentul:

Nu esti inregistrat
Trebuie sa fii utilizator inregistrat pentru a putea comenta


Creaza cont nou

A fost util?

Daca documentul a fost util si crezi ca merita
sa adaugi un link catre el la tine in site

Copiaza codul
in pagina web a site-ului tau.




Coduri - Postale, caen, cor

Politica de confidentialitate

Copyright © Contact (SCRIGROUP Int. 2019 )