Hemoleucograma completa este o analiza care masoara urmatoarele cantitati:
Hemoleucograma completa este un test care poate furniza diagnostice pentru numeroase boli. Rezultatele pot sa reflecte probleme cu volumul sangelui (deshidratare) sau pierderi de sange. Poate deasemenea sa indice disfunctionalitati in producerea, ciclul de viata si rata distrugerii celulelor de sange, precum si infectii acute sau cronice si alergii.
Celulele rosii(RBC) transporta hemoglobina (HGB) care in schimb transporta oxigenul. Cantitatea de oxigen receptionata de tesuturi depinde de numarul si functionarea celulelor rosii si hemoglobinei. Valorile MCV, MCH si MCHC reflecta marimea si concentratia de hemoglobina a celulelor si sunt folosite in diagnosticarea diferitelor tipuri de anemie.
Celulele albe (WBC) sunt mediatori ai inflamatiilor si ale raspunsului imun. Exista diferite tipuri de celule albe care in mod normal apar in sange:
Un numar mare de celule rosii (RBC) poate indica:
Un numar scazut de celule rosii (RBC) indica:
Numarul scazut de celule albe (WBC) indica:
WBC crescut (leucocitoza) poate sa indice:
Valoarea scazuta a hematocritului (HCT) indica:
Valoarea crescuta a hematocritului (HCT) indica:
Valoarea scazuta a hemoglobinei (HGB):
Electroforeza proteinelor serice
Separarea electroforetica a fractiunilor proteice din serul
sanguin si evaluarea concentratiei componentilor prin metoda fotometrica.
Proteinele totale din ser sunt descompuse in 5 categorii de
substante numite fractiuni proteinice.
Valorile medii normale ale acestor fractiuni (care se refera la persoanele de
varsta adulta si normal hranite) pot sa varieze pana
la 10% in plus sau in minus, in special la copii, varstnici sau la persoane
care nu se alimenteaza normal.
Valori normale
|
Fractiunea proteica a serului/span> |
Proportii in procente |
Proportii in grame |
|
Albumine |
|
|
|
Globuline din care: |
|
|
|
alfa-1-globuline |
|
|
|
alfa-2-globuline |
|
|
|
beta-globuline |
|
|
|
gamma-globuline |
|
|
Raportul albumine/globuline (A/G), daca se imparte valoarea albuminelor la
valoarea globulinelor se obtine un raport, care la oamenii sanatosi este de 1 -1,5.
Cresterea raportului A/G nu are importanta prea mare, dar scaderea acestui
raport sub cifra 1 arata ca este vorba fie de boli
care scad sinteza de albumina sanguina, fie de boli care cresc sinteza de globuline.
Cauzele care fac sa scada albuminele serului sunt
aceleasi care produc si scaderea proteinelor totale. Scaderea
proportiei de albumine duce la o crestere relativa a proportiei de globuline.
Cresterea reala a globulinelor serice se intalneste intr-o serie de boli
microbiene acute si cronice, in bolile virotice si parazitare, in bolile de
ficat si de rinichi, in bolile tumorale, in reumatism, boli de sange, dupa
vaccinari etc.
In unele boli pot sa creasca numai anumite fractiuni ale globulinelor asa cum
se intampla in hepatita cronica, cand cresc mult gamma-globulinele si
imunoglobulinele A (Ig A). Dupa tratamentul cauzei care a produs perturbarea
fractiunilor proteinice, valorile electroforezei serului revin la normal.
Structura tridimensionala a hemoglobinei
Structura tridimensionala a hemului.Ionul de Fe++ este reprezentat de sfera gri centrala; N albastru O rosu, C bleu H alb
Hemoglobina este pigmentul respirator (pigmentul rosu), a tuturor vertebratelor, fiind prezenta in eritrocite, unde are rol in transportul[1] oxigenului (oxihemoglobina), si a CO2 (carbohemoglobina).Constituita dintr-o componenta proteica numita globina[2] si o componenta prostetica, colorata, hemul, un nucleu porfirinic cu 11 duble legaturi conjugate.Molecula hemoglobinei este un ansamblu alcatuit din 4 subunitati proteice, formate dintr-un lant proteic strins asociat cu grupul hemic.Fiecare lant proteic adopta o conformatie de alfa helix identica cu globina din alte proteine(mioglobina de ex).
Cuprins[ascunde]
|
Gruparea hemica are un atom de fier cuplat cu inelul porfirinic. Atomul de fier realizeaza o legatura puternica cu proteina globulara prin intermediul nucleului imidazolic al unei molecule de histidina[3], proteina situata de obicei in planul inferior comparativ cu planul hemul.
Complexul are structura octaedrica
Planul superior este ocupat de o legatura reversibila cu oxigenul din heterociciclu, configuratia compusului format fiind cea de tip octaedrica.Atunci cin oxigenul nu este legat , locul sau eset luat de o molecula de apa, conformatia fiind aceea a unui octaedru neregulat.Fierul are 2 ioni : Fe 2+ si Fe3+, insa Fe 3+ nu poate lega O;legarea O se face si cu oxidarea de catre oxigen a Fe la Fe3+, deci fierul trebuie sa existe in forma de oxidare +2 pentru a lega oxigenul La om hemoglobina are o conformatie de tetramer, numita hemoglobina A , formata din 2 lanturi α si 2 lanturi β, formate fiecare fin 141, respectiv 146 aminoacizi.Hemoglobina A se numeroteaza α1β 2, subunitatile fiind legate prin punti de sare, legaturi de hidrogen si interactii hidrofobe astfel: α1β1 α1β2.
Ionii de Fe 2+ ti Fe3 + contin respectiv 24 25 e- (configuratia electronica este [Ar]3d6 4s2 , [Ar]3d5 4s2d) .
Din punct de vedere magnetic oxihemoglobina este diamagnetica,[4] dar configuratia electronilor de joasa energie atit la nivelul oxigenului cit si a fierului denota caracter paramagnetic .Oxigenul triplet cu cea mai joasa energie, are 2 electroni in orbitali moleculari de antilegatura.Ionul de Fe++ are tendinta de a adopta o configuratie de spin inalt , electronii neparticipanti aflindu-se de asemenea in orbitali de antilegatura .Fe+++ are de asemenea electroni neparticipanti.Toate aceste molecule au caracter paramagnetic si nu diamagnetic cum ar trebui in mod teoretic.Exista 2 explicatii pt acest lucru:
Spectroscopia electronica cu raze X , sugereaza ca starea de oxidare a fierului este de aproximativ 3,2 , spectrul in infrarosu a legaturii O-O sugereaza un tip de legatura foarte asemanatoare cu configuratio ionului superoxid .Starea de oxidare corecta este +3 pentru fier si -1 pentro oxigen.Diamagnetismul acestei configuratii este dat de electronii ionului superoxid care au o aliniere antiferomagnetica, in sensul opus alinierii electronilor de Fe2+, optiune nefiind deloc surprinzatoare deoarece singletul oxigenului precum si larga separatie a incarcarii sunt nefavorabile starii de energie inalta.Schimbarea valentei de Fe2+ la Fe 3+ determina scaderea marimii atomului si permite acestuia sa intre in acelasi plan cu ciclurile pirolice, putind astfel coordina restul de histidina, initiind schimbari alosterice im lantul globulinic.De fapt se pare ca structura adoptata este una de echilibru intre aceste 3 forme
Se observa ca la formarea oxihemoglobinei are loc o coborire a planului atomului de Fe , si apropierea de restul histidinic
.
Atunci cind oxigenul se leaga de ionul de Fe , are loc o contractie a atomului de Fe determinind mutarea in interioriul planului porfirinic, concomitent cu indepartarea de atomul de oxigen si apropierea de restul histidinic.La hemoglobina umana legarea oxigenului este de tip cooperativ.Hemoglobina are afinitate pentru oxigen, afinitate crescuta de saturarea moleculei cu oxigen;primul atom de oxigen legat influenteaza forma site-ului de legare pentru urmatorul atom .Acest lucru este posibil, cind datorita oxigenarii hemoglobinei, subunititile proteice ale acesteia sufera modificari, modificari ce se traduc prin schimbari in intregul complex hemoglobinic determinind ca altor subunitati sa le creasca afinitatea pentru oxigen.
Datorita procesului de legare de tip cooperativ, curba de legare a oxigenului de Hb are o forma sigmoida
Drept consecinta curba de legare a oxigenului de hemoglobina este de tip sigmoid sau S ,opusa curbei de tip hiperbola asociata cu legarea de tip noncooperativ.Legarea oxigenului de hemoglobina este scazuta in prezenta monoxidului de carbon, deoarece acesta intra in competitie pentru site-urile de legare, monoxidul legindu-se de preferinta in aceleasi locuri ca si oxigenul.Dioxidul de carbon are un alt situs de legare, neafectind formarea complexului HbO.Sub infleunta anhidrazei carbonice, dioxidul de carbon se scindeaza in acid carbonic instabil care se descompune imediat punind in libertate ionul carbonat HCO3- si un proton H+.
Gower 1 (ξ2ε2)
2.In fetus]:
3.La adult:
Mioglobina:Este identificata in muschi, intilnindu-se la toate vertebratele, unde coloreaza muschii in rosu sau cenusiu inchis.Este foarte aemanatoare cu hemoglobina, insa difera de aceasta prin faptul ca nu prezinta unitati tetramerice.De regula stocheaza oxigenul pentru a fi transportat mai departe.
Hemocinina:Este al 2-lea transportor de oxigen din mediul animal, identificat la artropode si moluste, avind heteroatom ionul de Cu , iar culoarea sa datorita acestui fapt este albastra atunci cind leaga oxigenul.
Hemeritrina:Intilnita la unele nevertebrate marine si anumite specii de anelide, heteroatom ionul de Fe, culoarea sa este roz/violet cind eset oxigenata, incolora cind oxigenul nu este legat.
Clorocruorina:Identificata la multe anelide, asemanatoare cu eritrocruorina, insa grupare hemica este diferita.Cind nu leaga oxigenul are culoarea verde, in timp ce oxigenata are culoare rosie.
Vanabina:Intalnita la urocordate, se pare ca heteroatomul de ionul de vanadiu (ipoteza neconfirmata).
Eritrocruorina:Identificata la multe anelide,este un complex proteic cu masa de peste 3,5 milioane daltoni.
Pinaglobina:Identificata doar la molusca Pinna squamosa, heteroatomul fiind ionul de Mn.
Leghemoglobina:Identificata la specii de leguminoase: lucerna, soia, bacteriile fixatoare de azot sunt protejate de aceasta proteina care are drept heteroatom ionul de Fe.
|
