Metabolismul intermediar protidic
1. Generalitati
Proteinele sunt substante organice macromoleculare formate din C, H, O, N si uneori S, P si Fe; ele sunt prezente in celulele tuturor organismelor vii in
proportie de peste 50% din greutatea uscata.
Fiecare proteina este formata dintr-un numar variabil de aminoacizi (de la 3-4 in protaminele din peste, la cateva sute in molecula virusurilor).
Aminoacizii au proprietatea de a forma legaturi chimice, numite polipeptidice,
intre gruparea carbxilica (-COOH) si gruparea aminica (- NH ), prin eliminare de apa.
În modul acesta, se formeaza lanturi lungi simple sau ramificate, care alcatuiesc structura proteinelor (G. Niac).
Datorita compozitiei, fiind formate 222i85c exclusiv din aminoacizi, proteinele se intilnesc alaturi de alti compusi importanti de tipul polizaharidelor, lipidelor si acizilor nucleici incepind cu structura virusurilor, a organismelor procariote, eucariote si terminind cu omul.
2. Rolul proteinelor in organism
a. Plastic
– proteinele intervin in reglarea activitatii celulare, intrand in constitutia unor enzime, a hormonilor (vasopresina, insulina)
– participa la formarea mediatorilor chimici (catecolaminele, serotonina, histamina);
- pot juca un rol important in mentinerea integritatii celulare (proteinele din peretele celular)
- proteinele sunt necesare pentru cresterea organismului tanar si intretinerea celui adult; In organism are loc zilnic o reinnoire proteica, in raport de 1-2 %.
b. Functional
– reglarea echilibrului acido-bazic, a presiunii intravasculare si a circulatiei hidroelectrolitice;
– unele proteine detin functii importante: hemoglobina din hematii, se leaga de O2 si de CO2 pe care ii transporta inspre si dinspre celule; factorii plasmatici ai coagularii, participa la realizarea hemostazei.
c. Energetic
- oxidarea lor furnizeaza 4,1 kcal/g.
3. Tipuri de proteine
În functie de compozitia lor chimica ele pot fi clasificate in:
– Proteine simple ( holoproteine ) formate numai din aminoacizi si clasificate la randul lor in:
Proteine globulare (sferoproteine) sunt de regula substante solubile in apa sau in solutii saline: histonele, globulinele, albuminele.
Proteinele fibrilare (scleroproteinele) caracteristice regnului animal, cu rol de sustinere, protectie si rezistenta mecanica: colagenul, cheratina si elastina.
– Proteine conjugate (heteroproteinele) sunt proteine complexe care sunt constituite din o parte proteica si o grupare prostetica; in functie de aceasta grupare se pot clasifica astfel:
Nucleoproteine
Glicoproteine
Fosfoproteine
Lipoproteine
4. Structura proteinelor
Din punct de vedere chimic, proteinele sunt heteropolimeri constituiti din 20 de L- α aminoacizi (asa numitii aminoacizi standard , in care gruparile carboxil se pot combina cu gruparile amino, formind lanturile peptidice.
Deci, aminoacizii din structura proteinelor naturale sunt levogiri, iar lanturile peptidice sunt formate de gruparile carboxil (-COOH) si gruparile aminice (- NH ), ale aminoacizilor.
În proteinele naturale, legatura peptidica se stabileste intre gruparea
carboxilica de la C1 si gruparea aminica de la C2, incit lantul peptidic va fi format
dintr-o succesiune de unitati CO-NH-CH , legate cap la cap. La unul din capetele
lantului peptidic se gaseste o grupare -NH2 libera, iar la celalat capat se afla o
grupare -COOH libera
Cei 20 de aminoacizi intalniti la toate organismele vii, care prin aranjarea lor diferita formeaza proteine caracteristice fiecarei specii, sunt urmatorii:
Alanina
(
Arginina (ARG)
Asparagina (ASN)
Aspartat (ASP)
Cisteina (CYS)
Acid glutamic (GLU )
Glutamina (GLN)
Glicina (GLY)
Histidina (HIS )
Izoleucina (ILE )
Leucina (LEU )
Lizina
(
Metionina (MET)
Fenilalanina (PHE )
Prolina (PRO )
Serina (SER )
Treonina (THR )
Triptofan (TRP)
Tirozina (TYR )
Valina (VAL)
Cei mai multi aminoacizi sunt sintetizati in organism in cantitati
adecvate chiar si in lipsa aportului protidic adecvat.
8 aminoacizi nu sunt sintetizati de catre organism:
fenilalanina; valina; triptofanul; treonina;
lizina; leucina; izoleucina; metionina.
In lipsa acestor aminoacizi, echilibrul azotat din organism nu se poate mentine.
Animalele tinute o perioada de timp in dieta fara aminoacizi prezinta grave
tulburari metabolice, care pot determina moartea.
În lantul polipeptidic, aminoacizii formeaza legaturile peptidice prin cuplarea
gruparii carboxil cu o grupare amino; odata legat in lantul proteic, aminoacidul se
'transforma' in aminoacid 'rezidual' iat atomii de carbon , azot, hidrogen si oxygen implicati in legaturi formeaza 'scheletul' proteinei. Atunci cind lantul proteic se termina cu o grupa carboxil poarta denumirea de carboxi-terminus sau ( C -terminus), in timp ce, daca se termina cu gruparea amino, devine amino terminus (N-terminus).
Metabolismul proteinelor este un proces deosebit de complex, care cuprinde
anabolism si catabolism ( acesta consta in eliberarea aminoacizilor prin hidroliza intro prima etapa, iar in urmatoarea etapa are loc producerea de energie sau sinteza de glucide, lipide sau alti compusi cu functii biologice specializate).
Proteinele, asemanator glucidelor si lipidelor NU sunt absorbite la nivel
intestinal. Hidroliza proteinelor alimentare se face cu actiunea combinata a sucurilor gastric, pancreatic si intestinal.
Enzimele care catalizeaza hidroliza legaturii peptidice sunt numite endopeptidaze, iar cele care catalizeaza legaturile din exteriorul lantului peptidic se numesc exopeptidaze. In stomac, proteinele sunt mai intai denaturate ( maruntite ), favorizand actiunea hidrolitica specifica pepsinei gastrice. Definitivarea hidrolizei se realizeaza cu ajutorul enzimelor produse la nivelul intestinului subtire. Absorbtia aminoacizilor are loc tot la nivelul intestinului subtire, iar apoi sunt preluati in forma libera de catre sange si
transportati la ficat. Ficatul utilizeaza o parte a aminoacizilor pentru sinteza proteinelor proprii si a proteinelor serice, iar restul de aminoacizi este distribuit prin circulatia sistemica la celelalte tesuturi.
In perioadele posprandiale ( dupa masa), se elibereaza aminoacizi care se
absorb in cea mai mare parte;
Pe cale portala, aminoacizii ajung la ficat unde sunt metabolizati in proportie 20-80% in functie de necesitatile metabolice. Ficatul elibereaza
in circulatia sistemica nu numai aminoacizii de provenienta exogena ci si pe cei
sintetizati din reaminarea si transaminarea unor cetoacizi rezultati din metabolismul intermediar protidic, glucidic si lipidic.
In plasma se descarca permanet o cantitate apreciabila de
aminoacizi eliberati ca urmare a catabolismului si remanierii proteinelor tisulare.
Aminoacizii exogeni + endogeni intra in fondul metabolic comun de
aminoacizi (format din aminoacizii liberi din sange si lichidele
corpului si din cei eliberati prin degradarea unei parti din proteinele tisulare). Din acest fond comun, fiecare tesut si fiecare celula extrag permanet animoacizii necesari pentru sinteza de proteine.
In 24 de ore se distrug 19-32 g de substante proteice; pentru refacerea
acestora, organismul trebuie sa primeasca zilnic o cantitate de protide care sa
compenseze aceste pierderi.
Cantitatea minima de proteine (19-32 g) necesara mentinerii
echilibrului azotat din organismul matur, poarta numele de ratie de intretinere sau
minimum fiziologic.
Cantitatea minima de protide necesare refacerii protidelor distruse
prin functionarea si formarea tesuturilor noi, la organismul in crestere
reprezinta ratia optima sau minimum igienic.
Nevoile energetice depind in functie de starea fiziologica:
- copii 3,5 g/kg corp/24 ore;
- adult 2 g/kg corp/24 ore.
|
